Protein adalah poliamida yang merupakan komponen utama dalam semua sel hidup, menyusun lebih dari setengah berat kering pada hampir semua organisme dan mempunyai fungsi yang bervariasi. Unsur utama penyusun protein adalah C, H, O, N dalam bentuk asam amino; unit monomer bergabung dengan ikatan peptida. Asam amino dalam protein adalah asam α-aminokarboksilat dengan konfigurasi –(L) pada karbon α, dan melalui reaksi asam basa internal menghasilkan ion dipolar. Asam amino memiliki struktur karbon dengan empat gugus yaitu karboksil, amina, hidrogen dan R atau rantai samping (Gambar 8) (Nelson et al, 2001). Asam amino paling sederhana glisin tidak memiliki rantai samping, karenanya tidak memiliki atom C kiral; berbeda dengan asam amino yang lain. Urutan asam amino memberikan pada protein tersebut identitas dan fungsi tertentu. Sifat biologi asam amino sangat menentukan protein yang terbentuk, maka sifat biologi protein ditentukan oleh beberapa hal terutama jenis urutan dan kadar asam amino. Hubungan ruang antara satu asam amino dengan yang lain, dan komponen lain yang terkandung di dalamnya ikut menentukan sifat protein; misalkan perbedaan komposisi pada Hb normal (asam glutamat) dengan Hb anemi sel-sabit (valin) (Fessenden, 1986).

Gambar 8. Struktur dasar asam amino (Nelson et al, 2001)

Beberapa sifat utama asam amino (Nelson et al, 2001; dan Bayley et al, 1995) adalah:

  1. Mempunyai titik isoelektrik atau pH isoelektrik (pHIatau pI). Molekul asam amino pada pH isoelektriknya bersifat netral dan tidak mengion dalam medan listrik. Titik isoelektrik bergantung pada keasaman dan kebasaan rantai samping asam amino.
  2. Keempat gugus yang terikat pada atom C-a asam amino adalah berbeda (kecuali glisin) dan terletak pada empat sudut tetrahedron dengan atom Ca sebagai pusat.
  3. Gugus-gugus dapat tersusun dalam 2 susunan yang berbeda sehingga menghasilkan bentuk L dan bentuk D
  4. Dari 20 asam amino pembentuk protein, adalah bersifat optis aktif kecuali glisin.
  5. Pada umumnya asam amino digolongkan berdasarkan polaritas gugus R nya: gugus r non polar (mis: alanin, leusin), R polar tidak bermuatan (mis glisin, sistein), R bermuatan positif (mis arginin histidin), R bermuatan negatif (mis: asam aspartat, asam glutamat) (Gambar 20).
  6. Di samping 20 asam amino baku pembentuk protein juga terdapat beberapa asam amino khusus yang ditemukan pada beberapa jenis protein yaitu 4-hidroksi prolin, 5-hidroksilisin (pada protein kolagen), 6N-metil lisin (pada miosin), asam g karboksi glutamat (pada protrombin) dan desmosin (pada serat elastin).
  7. Di antara asam amino, terdapat 10 asam amino esensial, yaitu arginin (Arg), histidin (His), isoleusin (Ile), leusin (Leu), lisin (Lys), metionin (Met), fenilalanin (Phe), treonin (Thr), triptofan (Trp), dan valin (Val).
Gambar 9. 20 asam amino penyusun protein. Formulasi struktur menunjukkan tingkat ionisasi yang ditunjukkan pada pH 7.0 (Nelson et al, 2001).

Protein merupakan suatu polipeptida yang mempunyai Mr yang sangat bervariasi, dari 5000 hingga lebih dari satu juta. Ada protein yang mudah larut dalam air, ada juga yang sukar. Fungsi utama sebagai unsur pembentuk struktur sel misalnya kulit, rambut, jaringan ikat, membran sel, juga dapat berfungsi sebagai protein aktif seperti misalnya enzim yang berperan sebagai katalisator segala proses biokimia dalam sel, sebagai pengatur yaitu hormon, protein transpor misalnya Hb, protein nutrien mis kasein dalam susu, ovalbumin dalam telur, protein pertahanan misalnya antibodi, toksin dan protein kontraktil misalnya aktin, miosin (Fessenden, 1986).

Ciri utama molekul protein (Fessenden, 1986):

  1. Mempunyai Mr besar (makromolekul)
  2. Umumnya terdiri dari 20 asam amino (walaupun terdapat > 200 macam asam amino di alam hanya sekitar 20 macam sebagai penyusun protein). Asam amino penyusun protein adalah asam amino L-a. Asam amino D terdapat pada beberapa antibiotika. Ikatan peptida merupakan ikatan antara gugus a karboksil dari asam amino yang satu dengan yang lain; adanya ikatan peptida diidentifikasi melalui uji Biuret .
  3. Terdapat ikatan-ikatan lain yang menyebabkan bentuk khas rantai polipeptida dalam bentuk struktur tiga demensinya. Ikatan-ikatan yang mempengaruhi kestabilan protein adalah ikatan peptida, hidrogen, disulfida hidrofob, elektrostatik, van der Walls.
  4. Strukturnya tidak stabil terhadap beberapa factor pH, temperatur, radiasi, medium pelarut
  5. Bermuatan, oleh karena itu dipisahkan dengan proses elektroforesis.
  6. Dapat terdenaturasi (perubahan konformasi rantai polipeptida tanpa mengalami perubahan struktur primernya). Pada denaturasi ikatan hidrogen, hidrofobik dan elektrostatik akan dipisahkan, sedangkan ikatan peptida dan disulfida tetap dipertahankan.

Senyawa peptida adalah amida yang dibentuk dari dua asam amino atau lebih. Pada ikatan peptida terdapat karakter ikatan rangkap, yang disebabkan oleh tumpang tindih partial orbital p dari gugus karbonil dengan pasangan elektron menyendiri dari nitrogen (Gambar 8). Hal ini terbukti dari panjang ikatan C-N (1.32Ao) pada ikatan peptida lebih pendek daripada ikatan tunggal C-N (1.47Ao). Oleh karena karakter ikatan rangkap pada ikatan peptida, maka rotasi gugus mengelilingi ikatan ini agak terhambat, dan atom-atom yang terikat gugus karbonil dan N, semua terletak dalam satu bidang datar. Rantai samping di sekitar bidang ikatan peptida berada dalam posisi trans. Contoh peptida adalah enkefalin merupakan peptida otak yang terdiri dari lima residu asam amino, bertindak sebagai penghilang rasa nyeri (analgesik), yaitu tyr-gly-gly-phe-met, tyr-gly-gly-phe-leu (Nelson et al, 2001; dan Fessenden, 1986).

Gambar 10. Pembentukan ikatan peptida dari kondensasi (Nelson et al, 2001).

Berdasarkan fungsi biologi dikelompokkan protein enzim, transport, nutrien, penyimpan, kontraktil, structural, pertahanan, pengatur. Berdasarkan bentuk dan kelarutan: protein serabut dan globular. Protein serabut atau serat berfungsi struktural, membentuk kulit, otot, dinding pembuluh darah, dan rambut, terdiri dari molekul panjang mirip benang yang liat dan tidak larut. Protein globular berbentuk agak bulat merupakan tumpukan rantai melipat; larut dalam air dan melakukan pelbagai fungsi dalam organisme umumnya enzim transport, antibody, penyimpan. Contoh protein globular: Hb mengangkut oksigen ke sel-sel; insulin membantu metabolisme karbohidrat; fibrinogen membentuk serat tak larut yang menggumpalkan darah. Ditinjau dai penyusunnya di bagi: protein sederhana dan protein kompleks/ gabungan. Protein gabungan (kompleks /konyugasi) adalah protein yang berikatan dengan senyawa yang bukan protein. Gugus bukan protein disebut gugus prostetik; protein ini tidak mudah terdenaturasi oleh panas atau diendapkan zat pengendap protein. Contoh lipoprotein, glikoprotein, nukleoprotein (Nelson et al, 2001; dan Bailey, 1995).

Struktur protein dapat dijelaskan dengan tingkatan struktur yaitu struktur primer (linier), sekunder (a.l. a heliks, konformasi b), tersier (a.l. globular, fibrosa), kwarterner (beberapa sub unit) (Gambar 11). Lipatan suatu protein ditentukan oleh sifat rantai samping asam amino penyusunnya. Berbagai interaksi atau ikatan diperlukan untuk mempertahankan masing-masing struktur tersebut; ikatan hidrogen mempertahankan bentuk a heliks, ikatan disulfida yang mengikat dua rantai insulin, ikatan amida penting untuk membentuk struktur kolagen dalam jaringan ikat. Ikatan tersebut dapat menggabungkan dua polipeptida yang terpisah dan membentuk lengkungan atau lipatan serta membantu stabilisasi struktur sekunder dan tersier protein (Nelson et al, 2001; dan Bailey, 1995).

Gambar 11. Struktur primer, sekunder, dan tersier protein (Nelson et al, 2001).

Beberapa jenis protein sangat peka terhadap perubahan lingkungannya. Suatu protein mempunyai arti bagi tubuh apabila protein tersebut di dalam tubuh dapat melakukan aktivitas biokimiawi yang menunjang kebutuhan tubuh. Aktivitas ini banyak tergantung pada struktur dan konformasi molekul; apabila berubah, misalnya oleh suhu, pH atau karena terjadinya suatu reaksi dengan senyawa lain, maka aktivitasnya berubah. Enzim kehilangan aktivitas biologisnya jika mengalami denaturasi. Perubahan konformasi alamiah menjadi suatu suatu konformasi yang tidak menentu merupakan suatu proses yang disebut denaturasi. Umumnya denaturasi terjadi sekitar suhu 50-600C dan 10-150C. Ikatan peptida tidak berubah, yang berubah hanya bentuk struktur sekunder dan tersiernya; oleh karenanya protein terdenaturasi bila bercampur dengan zat yang memecah ikatan hidrogen, disulfida. Namun pada suhu yang tinggi dan pH asam atau basa, akan terhidrolisis ikatan peptidanya (Nelson et al, 2001; dan Bailey, 1995).

Kolagen

Kolagen merupakan protein berupa serat yang tak dapat larut, terdapat dalam tendo, tulang rawan, kulit dan kornea. Sekitar 30% asam amino dalam kolagen adalah glisin, sedangkan prolin, hidroksiprolin dan hidroksilisin masing-masing sekitar 20%. Struktur sekunder kolagen berupa heliks; oleh karena kandungan prolin yang tinggi tidak terbentuk a heliks. Tiga heliks kolagen terpilin menjadi heliks yang lebih besar yang berputar ke kiri, membentuk tropokolagen. Tropokolagen berbaris sejajar dan saling terikat membentuk serat kolagen. Antar spiral tunggal dan spiral ganda tiga terdapat ikatan hidrogen.

Keratin

Keratin a merupakan protein dalam kulit, rambut, dan kuku; mempunyai struktur sekunder berbentuk spiral a kanan. Spiral dalam keratin dipertahankan bentuknya oleh ikatan hidrogen. Ikatan disulfida antar heliks yang berdekatan memantapkan struktur tersiernya. Oleh karena tiap heliks dipertahankan bersama-sama oleh ikatan hidrogen, keratin a dapat didenaturasi dengan detergen atau pemanasan. Bila hal ini terjadi, molekul keratin dapat direngang sampai mencapai panjang yang jauh melebihi panjang semula; ini terjadi pada rambut yang baru dicuci. Permanent wave memecah ikatan disulfida antar heliks; dan bila ikatan disulfida terbentuk kembali di tempat yang baru, maka rambut berubah menjadi ikal. Keratin b terdapat pada sutera dan paruh burung;mempunyai struktur sekunder berupa lembaran. Oleh karena tidak mengandung sistein maka tidak dapat direngang bila basah atau dipanaskan (Bailey, 1995).

Globulin

Globulin meliputi Hb, mioglobin dan berbagai protein yang terlarut dalam plasma darah mempunyai struktur tersier globular. Globulin mengandung struktur heliks a dengan asam amino hidrofobik berada di sebelah dalam struktur molekul sedangkan asam amino hidrofilik berada di sebelah luar (Bailey, 1995).

1 Komentar pada “Metabolit Primer: Protein”

Tinggalkan Balasan

Alamat email Anda tidak akan dipublikasikan. Ruas yang wajib ditandai *